kazein proteinleri

Isı uygulanmış sütteki kazein-peynir altı suyu proteinleri interaksiyon mekanizmaları

Süt proteinler, lipidler ve minerallerin yüksek oranlarını içeren kompleks biyolojik bir sıvıdır. Süt kompozisyonunun yaklaşık %3.5’ini proteinler oluşturmaktadır. Sütte bulunan protein içeriğinin yaklaşık % 80’i kazeinler ve %20’si peyniraltı suyu proteinleridir. Süt proses sürecinde çok sayıda ısıl işleme maruz kalmaktadır. Süte yaklaşık 70 ºC üzerinde sıcaklık uygulaması peyniraltı suyu proteinlerinin denatürasyonuna sebep olmaktadır. Denatüre olmuş peyniraltı suyu proteinleri kazein miselleriyle interaksiyona girmektedir. Son süt ürünlerinin fonksiyonel özelliklerini etkilemesi nedeniyle bu protein interaksiyonlarının miktarının kontrol edilmesi önem taşımaktadır. Bu çalışmada, ısı uygulanmış sütteki kazein-peyniraltı suyu proteinleri interaksiyon mekanizmaları derlenmiştir.

Özge Yıldız1 ( Ege Üniversitesi, Süt Teknolojisi Bölümü), Semih Ötleş (Ege Üniversitesi, Gıda Mühendisliği Bölümü)

GİRİŞ

Normal inek sütü yaklaşık % 3.5 protein içermektedir ve süt bileşenlerinin konsantrasyonu ve kompozisyonu laktasyon sürecinde değişebilmektedir. Süt proteinlerinin doğal fonksiyonları kas ve diğer protein içeren dokular için gerekli olan esansiyel amino asitleri ve aynı zamanda immunoglobulinler, vitamin ve metal bağlayan proteinler ile çok sayıda protein hormonları gibiaktif proteinlerin oluşumunu sağlamaktır [1,2].

Süt proteinleri iki ana gruba ayrılmaktadır. Birinci fraksiyon, kazein olarak adlandırılan sütün yaklaşık % 80’ini oluşturan ve 20 ºC’de pH 4.6’da (izoelektrik nokta) çöken proteinlerdir. Kalsiyum fosfat ile beraber olan süt proteinlerinin önemli bir kısmını kazein miselleri olarak adlandırılan bu büyük kolloidal partiküller oluşturmaktadır. Endüstriyel kazeinatların üretimi esas itibariyle bu prosese dayanmaktadır. İkinci fraksiyon proteinin % 20’sini oluşturmaktadır, bu koşullarda çözünür haldedir ve peyniraltı suyu proteinleri veya serum proteinleri veya kazein olmayan nitrojen olarak isimlendirilmektedir [1,3,4].

Pek çok süt ürününün fi ziksel, kimyasal ve biyokimyasal özellikleri için yağ, laktoz ve mineraller önemli olmasına rağmen bu özellikler büyük ölçüde süt proteinlerinden etkilenmektedir. Çok sayıda süt ürününün maruz kaldığı yüksek sıcaklık uygulaması sadece ana süt proteinleri olan kazeinlerin oldukça yüksek ısı stabilitesi nedeniyle mümkün olabilmektedir. Kazeinler süt ürünlerinin fonksiyonel nitelikleri için önem taşımaları nedeniyle birçok araştırmacı tarafından araştırılmıştır. Bu durum kazein misellerinin kompleks yapısının ortaya konulmasını sağlamıştır [1].

Uzun yıllar kazein misellerinin yapısını gösteren çeşitli modeller ortaya konulmuştur. Bu modeller genel olarak üç gruba ayrılabilmektedir: manto-çekirdek modelleri, alt birim modelleri ve iç yapı modelleri. Bu modellerin her biri ilk olarak 1960’larda ileri sürülmüştür ve orijinal modellerin modifiye edilmesi araştırmacıların kazein miselleri hakkında daha fazla bilgi sahibi olmasıyla gerçekleşmiştir [1].

Kazein araştırmalarının yanı sıra peyniraltı suyu protein ürünlerininendüstriyel üretimi ve uygulanabilirliği araştırmacıların ilgisini çekmiştir. Fonksiyonel ingrediyentler olarak peyniraltı suyu protein konsantratları yoğun bir şekilde araştırılmıştır. Bu ürünler gıda uygulamalarında yalnızca besleyici değerleri için değil aynı zamanda fonksiyonel özelliklerinden dolayı geniş çapta  kullanılmaktadır. Bu araştırmalara ek olarak kazein-peyniraltı suyu proteinleri interaksiyonları büyük ilgi uyandırmış, pek çok araştırmanın amacını oluşturmuş ve interaksiyonların ortaya konulması üzerine çalışılmıştır [5,6].

SÜT PROTEİNLERİ

Kazein

Kazeinler süt proteinlerinin toplam protein içeriğinin yaklaşık % 80’ini oluşturan fosfoproteinlerdir. Kazein çok sayıda fraksiyondan oluşmaktadır. Ana fraksiyonları αs1-kazein, αs2-kazein, β-kazein ve к-kazeindir. Ana kazein bileşenleri çok sayıda genetik varyantlara sahiptir ve değişken sayılarda fosfoseril kalıntıları içermektedir. к-kazein sadece bir tane fosfoseril kalıntısı içermektedir. Kazeinler özellikle β-kazein büyük miktarlarda prolin kalıntıları içermektedir. Bu kalıntılar büyük oranda kazein  yapısını etkilemektedir. Yüksek seviyede prolin içeriği kazeinlerde daha düşük oranda α-heliks ve β-tabaka yapılarının varlığına yol açmaktadır. Bu özellik, kazeinlerin proteolize duyarlı olmasına neden olmaktadır. Kazeinler -özellikle αs2-kazein- lisin amino asidi bakımından zengindir.

Yüksek lisin içeriği nedeniyle kazein ve kazeini içeren ürünler indirgen şeker varlığında ısı etkisiyle enzimatik olmayan Maillard esmerleşme reaksiyonlarına sebep olabilmektedir. Bunların yanında, tüm kazein proteinleri protein zincirleri boyunca farklı hidrofobik ve hidrofilik bölgelere sahiptirler [1,3,4,7,8,9,10]. Şekil 1’de alt-birim misellerden oluşan kazein misellerini göstermektedir.

Kazeinler, yapılarına ve yapılarının oluşum şekline bağlı olarak benzersiz proteinlerdir. Kalsiyum iyonları ve kalsiyum tuzlarıyla olan interaksiyonları onlara bu özelliği kazandırmaktadır. Kazeinler bu özellikleri nedeniyle hem gıda endüstrisinde hem de gıda dışındaki endüstrilerde geniş çapta kullanılmaktadır. Gıda endüstrisinde peynir ve yoğurt yapılarının oluşması ve korunmasında önemlidirler. Bunlara ek olarak; emülsifiyer, köpük ve emülsiyon stabilizeri olarak ve yapıştırıcılarda, boyalarda ve plastiklerde esansiyel fonksiyonel bileşen olarak da kullanılabilmektedirler [3,11,12,13,14].

αs-kazeinler temel kazein fraksiyonları arasında yer almaktadır ve 8-10 seril fosfat grubu içermektedir. β-kazein ise 5 adet seril fosfat grubuna sahiptir ve αs-kazein ile к-kazein’den daha hidrofobiktir. β-kazein ve αs-kazein yüksek fosfor içeriğine sahiptir ve kalsiyum tuzlarının konsantrasyonuna karşı çok hassastır. Diğer kazein fraksiyonlarının aksine к-kazeinler glikoproteinlerdir. Bu yüzden, kalsiyum iyonlarının varlığında stabildir ve diğer kazeinlerin çökelmeden korunmasında ve kazein misellerinin dayanıklı olmasında önemli bir role sahiptir [1,3,4,8,11].

Kazeinler ısıya duyarlı değillerdir, sadece sıcaklık 120 ºC’nin üzerine çıktığında kazeinler çözünmez hale gelirler. Isı-stabilite özellikleri nedeniyle UHT ürünlerinin üretimine olanak sağlarlar. Kolloidal stabiliteyi etkilemeksizin dondurma ve kurutma da kazeinin stabilitesine zarar vermemektedir. Buna karşın; kazeinler pH değişimlerine karşı duyarlıdırlar ve izoelektrik pH’ larında çökelmektedirler, yani asidik proteinlerdir [1,3,11].

Şekil 1. Alt-birim misellerden oluşan kazein misellerinin şematik gösterimi [1] 

Serum proteinleri veya peyniraltı suyu proteinleri kazeinlerin çökelmesinden sonra veya kazeinin uzaklaştırılmasından sonra serumda kalan süt proteinleridir. Peyniraltı suyu proteinleri toplam süt proteininin yaklaşık % 20’sini oluşturmaktadır [1,8].

Peyniraltı Suyu Proteinleri (Serum Proteinleri)

Çoğu serum proteinleri yüksek hidrofobik özelliğe sahip globular proteinlerdir ve yoğun peptid zincirlerinden oluşmaktadırlar. Kazeinlere benzer şekilde sütün pH’sında net negatif yüke sahiptirler fakat hidrofobik, polar ve yüklü kalıntıların zincirdeki dağılımı daha düzenlidir. Isıya duyarlıdırlar, ısıtıldığında denatüre olurlar ve çözünmez hale gelirler. İnek sütünde serum proteinleri iki ana bileşene ayrılmaktadır: α-laktalbumin ve β-laktoglobulin. Geri kalan kısmını (kan) serum albumin, immunoglobulinler, proteaz-peptonlar, iz miktarda enzimler ve spesifik metabolik fonksiyonları olan lizozim ve laktoferrin gibi proteinler oluşturmaktadır [1, 7, 8, 14].

β-laktoglobulin peyniraltı suyu proteinlerinin en fazla bulunan bileşenidir (yaklaşık toplam peyniraltı suyu proteinin % 50’si). 162 amino asit kalıntısı içermektedir. Bu proteinin büyük önem taşımasının nedeni 5 sistein kalıntısı içermesidir. Bu kalıntılar yüksek ısı uygulaması ve depolama sırasında kovalent disülfid bağları oluşturarak protein polimerizasyonu kolaylaştırmaktadır. α-laktalbumin sütteki toplam peyniraltı suyu proteinlerinin yaklaşık % 20’sini oluşturmaktadır. Dört disülfid bağ ve serbest olmayan sülfidril gruplarıyla oldukça kompakt globular yapıya sahiptir. Serum albumin kan serumundan izole edilen proteindir. Bu protein 17 molekül içi disülfid bağ ve bir serbest sülfidril grubu içermektedir [15].

Kazein-Peyniraltı Suyu Proteinleri İnteraksiyonları

Isı uygulaması pek çok süt ve süt ürünü prosesinde gerekli bir basamaktır. Süt, mikrobiyel güvenliğin sağlanması amacıyla ısıtılmaktadır. Ayrıca ısıtma son üründe arzu edilen özelliklerin oluşmasına önderlik etmektedir (örneğin yoğurdun vizkozitesinin artması) [16-29]. Sütün ticari işlenmesi sırasında ısı uygulaması yapılması nedeniyle süt bileşenlerinde meyadana gelen fizikokimyasal değişiklikler peyniraltı suyu proteinleri denatürasyonu ve aggregasyonu, peyniraltı suyu proteinleri ile kazein miselleri arasındaki interaksiyonlar, laktoz ve protein arasındaki reaksiyonlar (Maillard reaksiyonu), kazein misellerinin yapısındaki değişiklikler, çözünür kalsiyum ve fosfatın kolloidal faza transfer olması, yağ globul membranındaki değişiklikler ve pH’ da düşme şeklinde listelenmektedir [30].

70-100 ºC sıcaklık aralığında sıcaklık uygulanmasının kazein miselleri üzerine etki yaptığı görülmemiştir. Kazeinler denatürasyon proseslerine duyarlı değillerdir. Ancak, ısı uygulaması kazein misellerinin içindeki ve dışındaki serum kalsiyum fosfatın çökelmesine neden olmaktadır. Soğutmadan sonra, çökelen kalsiyum fosfat tekrar çözünmez hale gelmektedir, fakat bu yavaş ilerleyen bir prosestir. Kalsiyum fosfat kazein misellerinin önemli bir bileşeni olmasına rağmen çökelmeden önemli bir derece etkilenmemektedir [16-29].

Ancak ısıtmanın başlıca α-laktalbumin ve β-laktoglobulin’den oluşan sütün peyniraltı suyu protein farksiyonu üzerine etkisi vardır. Bu yapısal değişiklikler nedeniyle peyniraltı suyu proteinlerinin denatürasyonudur. Denatürasyon prensipte tersinir bir reaksiyondur, ancak pratikte bu sadece saf α-laktalbumin için geçerlidir. β-laktoglobulin’ün yapısal değişikliği bir reaktif tiol grubunun parçalanması ve disülfid grupları ile ara değişim reaksiyonu vermesi ile  sonuçlanmaktadır. Serbest thiol grubunun eksikliği nedeniyle α-laktalbumin polimerizasyona neden olmamaktadır. β-laktoglobulin’in denatürasyon prosesi ve ardından gelen çökelme polimerizasyona benzemektedir. β-laktoglobulin varlığında tiol grupları ile disülfid bağları arasındaki değişim reaksiyonları nedeniyle geri dönüşsüz bir şekilde denatürasyon meydana gelmektedir. α-laktalbumin ise peyniraltı suyu protein agregatlarıyla birleşmektedir [16,17,19,20,31-34].

β-laktoglobulin tiol -disülfid ara değişim reaksiyonları üzerinden kazein miselleriyle interaksiyona girmektedir. Bu yüzden ısıtmadan sonra, kazein misellerinin saçaklı yapısı peyniraltı suyu proteinleriyle birleşmiş kazein içermektedir. Ancak, tüm α-laktalbumin ve β-laktoglobulinler kazein miselleriyle bağ oluşturmamaktadırlar [16,17,19-21,31,35,36].

Diğer bir deyişle, sütün ısıl işleme maruz bırakılması peyniraltı suyu protein agregatlarının ve peyniraltı suyu proteinleriyle çevrilmiş olan kazein misellerini içeren doğal peyniraltı suyu proteinin kompleks bir karışımının oluşmasına neden olmaktadır. Bu karışımın son kompozisyonu pH’ya ve ısı uygulamasının normuna bağlıdır. Peyniraltı suyu proteinlerinin ve kazein misellerinin kompleks karışımı üç gruba ayrılır: (1) doğal peyniraltı suyu proteinleri, (2) peyniraltı suyu proteinlerinin agregatları, ve (3) kazein miselleriyle birleşmiş peyniraltı suyu proteinleridir. Sıcaklığın artmasıyla doğal peyniraltı suyu proteinlerinin miktarı azalmaktadır [16-20,23].

Denatüre olmuş peyniraltı suyu proteinleri agregatlarda mevcut olmakta veya kazein miselleriyle birleşmektedir. Sütün 90 ºC’de 10 dakika ısıl işleme tabi tutulmasıyla β-laktoglobulin’ün yaklaşık % 65’i ve α-laktalbumin’ün % 50’i misellerle birleşmektedir. Bu koşullarda proteinlerin % 25’i de agregat formunda bulunmaktadır. Bu agregatların tahmin edilen büyüklükleri 60-100 nm arasındadır. pH 6.9’da ısı uygulaması ile çözünür agregatlarda bulunan peyniraltı suyu proteinlerinin miktarı artmaktadır, fakat büyüklükleri etkilenmemektedir. Daha düşük pH değerlerinde ısıtma (pH 6.55 gibi), kazein misellerinde değişikliğe sebep olmaktadır ancak herhangi bir agregasyon meydana gelmemektedir. Daha sonra sütün pH’sının pH 6.3’ e düşürülmesi kazein miselleriyle bağlantılı olan peyniraltı suyu proteinlerini oldukça etkilemektedir ve daha büyük agregatlar oluşmaktadır. Şekil 2’de, pH ve ısı uygulamasının bir fonksiyonu olarak kazein miselleri üzerindeki peyniraltı suyu proteinlerinin dağılımını ve peyniraltı suyu agregatlarının oluşumu gösterilmektedir. pH’daki bu değişiklikler tümüyle farklı agregasyon davranışına sebep olmaktadır [16-20, 23].

Şekil 2. Farklı pH değerlerinde ısı uygulamasından sonra kazein-peyniraltı suyu proteinlerinin şematik gösterimi; küçük daireler peyniraltı suyu proteinlerini, büyük daireler kazein misellerini sembolize etmektedir [16,17].

Isı ile tetiklenmiş protein interaksiyonlarının mekanizması hakkında bilgi edinmek için ısı uygulanmış sütün asidifikasyon özelliklerine bakmak önem taşımaktadır. Taze yağsız sütteki kazein miselleri misellerin yüzeyinde çıkıntılar şeklinde bulunan к-kazein tarafından stabilize edilmektedir. к-kazein çıkıntılarının çok sayıda karboksilik asit grupları içermesi nedeniyle bu saçaklar sütte bulunun yüksek tuz içeriğinde bir polielektrolit fırça gibi davranmaktadırlar. Kazein misellerinin izoelektrik noktası yaklaşık pH 4.6’dır. Bu noktanın anlamı polielektrolit fırça benzeri yapının çözülme yeteneğinin azalması anlamına gelmektedir. Bu koruyucu tabaka pH 5’de (20 ºC) stabilitesini korumaktadır. pH ilerledikçe kazein miselinin etrafındaki koruyucu tabakanın nötralizasyonu gerçekleşmekte ve misel çökmektedir. Bu durum jel oluşmasına neden olmaktadır [4,16,17,20].

Sütün ön ısıtmaya maruz bırakılması kazein miselinin stabilitesini etkilemektedir. к-kazein ile birleşmiş peyniraltı suyu proteinleri misel stabilitesini etkilemektedir. 70-80 ºC sıcaklık aralığında 10 dakika ısı uygulaması jelleşme pH’sını (30 ºC) yaklaşık pH 5.0’den 5.5’e yükseltmektedir. Isı uygulamasından önce sütün pH’sının (6.35 – 6.9) düşmesi jelleşme pH’sı üzerine büyük bir etkiye sahiptir. Genellikle ısı uygulaması sırasında sütün daha düşük pH’da olması daha düşük jelleşme pH’sı ile sonuçlanmaktadır. Peyniraltı suyu proteinleri ısı uygulaması yapılan pH’dan büyük ölçüde etkilenmektedir. pH 6.55 – 6.9’da peyniraltı suyu agregatlarıyla ilişkili olan peyniraltı suyu proteinlerinin miktarı jelleşme pH’sını belirlemektedir [16-18,23,29].

pH 6.3-6.55 aralığında herhangi bir agregat oluşmamaktadır ve tüm peyniraltı suyu proteinleri misel ile bağlantılı halde bulunmaktadır. Bu koşulların altında kazein misellerinin üzerinde bulunan peyniraltı suyu proteinlerinin miktarı ve peyniraltı suyu proteininin büyüklüğü jelleşme pH’sını belirlemeye başlamaktadır. Bu yüzden daha düşük pH’larda ısıtılan kazein miseli az da olsa peyniraltı suyu protein partikülü gibi davranmaya başlamaktadır ve bu durum jelleşme pH’sında düşüşe neden olmaktadır. [16, 17].

Süt ürünlerinin kaite özelliklerinin belirlenmesinde etkili bir parametre olan sinerez jelin dayanıklılığıyla azalmakta, denatüre olmuş peyniraltı suyu protein fraksiyonunun fonksiyonu olarak ise artmaktadır. Jel özellikleri üzerine peyniraltı suyu proteinlerinin denatürasyonlarının etkileri pek çok faktöre bağlanabilmektedir. (1) Jelleşen protein konsantrasyonu jel yapısındaki denatüre peyniraltı suyu proteinlerinin etkisiyle artmaktadır. (2) Kazein miselleriyle birleşmiş denatüre peyniraltı suyu proteinleri misellerin çökmesini geciktirici etki yapmaktadır ve miseller arasındaki temas noktalarının sayısı artmaktadır. (3) Reaktif tiol grubu ile disülfid interaksiyonları nedeniyle jel oluşturan protein partiküllerinin sayı ve etkinliğinde artış meydana gelmektedir. (4) Eğer çözünmüş peyniraltı suyu protein agregatları mevcut ise bu agregatlar proteinler arasında bağlantı aracı olarak işlev görmektedir [16, 17, 20].

Isı uygulanmış sütün büyük önem taşıyan diğer durumu ise rennet etkisiyle pıhtılaşma özellikleridir. Kazein misellerinin yüzeyindeki к-kazein çıkıntıları peynir yapımında gerekli olan spesifik rennet enzimi tarafından parçalanmaktadır. Bu enzim bir endopeptidazdır, pH 6.7’de çok spesifik olarak к-kazeinin 105-106’ıncı bağlarını yıkmaktadır. Sonuçta, к-kazein iki parçaya ayrılmakta, para-к-kazein olarak adlandırılan çözünmeyen kısım ve kazeinomakro-peptid olarak adlandırılan çözünen kısım oluşmaktadır. Para-к-kazein, к-kazeinin kolloid koruyucu özelliğine sahip değildir. Saçaklı yapıda bulunan к-kazeinlerin yoğun olarak parçalanması miselin stabilitesinin bozulmasıyla sonuçlanmaktadır. Sütteki kazein misellerinin üzerine rennetin etkisi iki şekilde olmaktadır: enzimatik parçalama ve pıhtılaşma prosesi [16, 17].

SONUÇ

Isı uygulaması sırasındaki pH değerleri asit ve rennet jellerinin oluşumu için büyük önem taşımaktadır. Isıl işlem etkisiyle denatüre peyniraltı suyu proteinleri ile kazein miselleri arasında interaksiyon olulşmaktadır. Kovalent olmayan etkileşimler ve kovalent disülfid bağları (tiol-disülfid değişim reaksiyonları vasıtasıyla) denatüre β-laktoglobulin ile kazein miselleri yüzeyindeki к-kazeinler arasındaki interaksiyonlarla bağlantılıdır. Açıkca görülmektedir ki, süt proteinlerinin agregasyon durumları ve birbirleriyle interaksiyonları son ürününün fonksiyonel özelliklerinin kontrol altına alınabilmesinde önemli bir rol oynamaktadır. Bu nedenle, ısıtma sırasında çevresel koşulların da etkisiyle oluşan değişikliklerin etkileri de göz önüne alınarak peyniraltı suyu proteinleri ile kazein miselleri arasındaki interaksiyon mekanizmaları açık bir şekilde farklı yaklaşımlar vasıtasıyla anlaşılmaya çalışılmalıdır.

KAYNAKLAR

Phadungath, C. (2005). Casein miselle structure: a concise review. Songklanakarin J. Sci. Technol. 27 (1): 201-212.

de Kruif, C. G. (2003). Caseins. Progress in Biotechnology 23: 219-220.

Rollema, H. S., de Kruif, C. G. (2003). Caseins, chemical composition and properties. Progress in Biotechnology 23: 220-226.

Horne, D. S. (2006). Casein micelle structure: Models and muddles. Current Opinion in Colloid & Interface Science 11: 148-153.

Havea, P., Watkinson, P., Kuhn-Sherlock, B. (2009). Heat-induced whey protein gels: protein-protein interactions and functional properties. J. Agric. Food Chem. 57: 1506-1512.

Steffl, A., Schreiber, R., Hafenmair, M., Kessler, H-G. (1999). Influence of whey protein aggregates on the renneting properties of milk. International Dairy Journal 9: 403-404.

Guyomarc’h, F., Nono, M., Nicolai, T., Durand, D. (2009). Heat-induced aggregation of whey proteins in the presence of к-casein or sodium caseinate. Food Hydrocolloids 23: 1103-1110.

Whitney, R. M. (1983). Proteins of Milk. Fundamentals of Dairy Chemistry, Edited by R. Jenness, N. P. Wong, E. H. Marth, M. Keeney, The Avi Publishing Company, Inc., Westport Connecticut, 81-170p.

Walsh, G. (2002). Non-catalytic industrial proteins. Proteins Biochemistry and Biotechnology. Edited by G. Walsh, John Wiley & Sons Inc., West Sussex, England, 505-525p.

McSweeney, P. H. L., Fox, P. F. (1998). Milk Proteins. Dairy Chemistry and Biochemistry. Edited by P. H. L. McSweeney, P. F. Fox, Kluwer Academic/Plenum Publishers, New York, 163-169.

de Kruif, C. G. (2003). Casein micelles in milk. Progress in Biotechnology 23: 233-238.

Rollema, H. S. (2003). Caseinates. Progress in Biotechnology 23: 255-259.

de Kruif, C. G. (2003). Non-food applications of caseins. Progress in Biotechnology 23: 259-263.

Swaisgood, H. E. (2008). Characteristics of milk. Fennema’s Food Chemistry, Edited by S. Demodaran, K. L. Parkin, O. R. Fennema, CRC Press, Taylor & Francis Group, Boca Raton, London, New York, 889-911p.

de la Fuente, M. A., Singh, H., Hemar, Y. (2002). Recent advances in the characterisation of heat-induced aggregates and intermediates of whey proteins. Trends in Food Science & Technology 13: 262-274.

Vasbinder, A. J. (2003). Interaction of casein micelles and whey protein in heated milk. Progress in Biotechnology 23: 238-244.

Vasbinder, A. J., de Kruif, C. G. (2003). Casein-whey protein interactions in heated milk: the influence of pH. International Dairy Journal 13: 669-677.

Beaulieu, M., Pouliot, Y., Pouliot, M. (1999). Composition and microstructures of casein: whey protein aggregates formed by heating model solutions at 95 ºC. International Dairy Journal 9: 393-394.

Donato, L., Guyomarc’h S. A., Dalgleish, D. G. (2007). Formation of whey protein / к-casein complexes in heated milk: Preferential reaction of whey protein with к-casein in the casein micelles. International Dairy Journal 17: 1161-1167.

Vasbinder, A. J., Alting, A. C., de Kruif, K. G. (2003). Quantification of heat-induced casein-whey protein interactions in milk and its relation to gelation kinetics. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces 31: 115-123.

Kelly, P. M., O’Kennedy, B. T. (2001). The effects of casein / whey protein ratio and minerals on the rheology of fresh cheese gels using a model system. International Dairy Journal 11: 525-532.

Fairise, J-F., Cayot, P., Lorient, D. (1999). Characterisation of the protein composition of casein micelles after heating. International Dairy Journal 9: 249-254.

Anema, S. G., Lowe, E. K., Lee, S. K. (2004). Effect of pH at heating on the acid-induced aggregation of casein micelles in reconstituted skim milk. Lebensm.-Wiss. u.-Technol. 37: 779-787.

Oldfield, D. J., Singh, H., Taylor, M. W., Pearce, K. N. (2000). Heat-induced interactions of β-lactoglobulin and α-lactalbumin with the casein micelle in pH-adjusted skim milk. International Dairy Journal 10: 509-518.

Considine, T., Patel, H. A., Anema, S. G., Singh, H., Creamer, L. K. (2007). Interactions of milk proteins during heat and high hydrostatic pressure treatments. Innovative Food Science and Emerging Technologies 8: 1-23.

Pelegrine, D. H. G., Gasparetto, C. A. (2005). Whey proteins solubility as function of temperature and pH. Lebensm.-Wiss. u.-Technol. 38: 77-80.

Vasbinder, A. J., van de Velde, F, de Kruif, C. G. (2004). Gelation of casein-whey protein mixtures. Journal of Dairy Science 87: 1167-1176.

Law, A. J. R., Leaver, J. (2000). Effect of pH on the thermal denaturation of whey proteins in milk. J. Agric. Food Chem. 48: 672-679.

Oldfield, D. J., Singh, H., Taylor, M. W. (1998). Association of β-lactoglobulin and α-lactalbumin with the casein micelles in micelles in skim milk heated in an ultra-high temperature plant. International Dairy Journal 8: 765-770.

Singh, H., Waungana, A. (2001). Influence of heat treatment of milk on cheesemaking properties. International Dairy Journal 11: 543-551.

Corredig, M., Dalgleish, D. G. (1999). The mechanisms of the heat-induced interaction of whey proteins with casein micelles in milk. International Dairy Journal 9: 233-236.

Steffl, A., Schreiber, R., Hafenmair, M., Kessler, H.G. (1999). Effect of denatured whey proteins on the rennet-induced aggregation of casein micelles. International Dairy Journal 9: 401-402.

Qi, X. L., Brownlow, S., Holt, C., Sellers, P. (1995). Thermal denaturation of β-lactoglobulin: effect of protein concentration at pH 6.75 and 8.05. Biochimica et Biophysica Acta 1248: 43-49.

Jang, H. D., Swaisgood, H. E. (1990). Disulfide bond formation between thermally denatured β-lactoglobulin and к-casein in casein miselles. Journal of Dairy Science 73: 900-904.

Gallagher, D. P., Mulvihill, D. M. (1997). Heat stability and renneting characteristics of milk systems containing bovine casein micelles and Porcine or Bovine β-lactoglobulin. International Dairy Journal 7: 221-228.

Paulsson, M., Dejmek, P. (1990). Thermal denaturation of whey proteins in mixtures with caseins studied by differential scanning calorimetry. Journal of Dairy Science 73: 590-600.

 

 

>> Süt Dünyası

2006 yılından beri yayınını sürdüren tarafsız ve bağımsız medya kuruluşudur. Süt Dünyası Dergisi kurulduğu günden bu yana ilkelerinden taviz vermeden yayıncılık faaliyetine devam ediyor. Süt Dünyası Dergisi Haber Merkezi tarafından hazırlanan her türlü içerik "Süt Dünyası" imzası ile yayınlanmaktadır.

Bir cevap yazın

E-posta hesabınız yayımlanmayacak. Gerekli alanlar * ile işaretlenmişlerdir